Протеолитический фермент из животного сырья: пепсин

Как заказчик описал требования к работе:

Содержание индивидуального задания должно строиться по следующему плану: 1. Характеристика и применение фермента. 2 Возможные (известные) источники и методы получения фермента 3. Принципиальная схема получения фермента выбранным способом. 4. Выбор методов контроля, управления и оптимизации биотех нологического процесса получения выбранного фермента (в том числе методы определения активности получаемого фермента). 5. Оценка выбранной технологии (или технического средства) для получения конкретного ферментного препарата с учетом экологических последствий применения: проанализировать возможные газообразные выбросы, сточные воды и твердые отходы и предложить методы их очистки (обезвреживания, утилизации). 6. Обоснование установления правил техники безопасности, производственной санитарии и охраны труда при производстве выбранного ферментного препарата. Рекомендуемый объем индивидуального задания составляет 10-15 страниц машинописного текста с 14 шрифтом. Индивидуальное задание должно содержать титульный лист, оглавление, введение, заключение, список литературы (с ссылками на него в тексте)

подробнее

Фрагмент выполненной работы:

Введение Лекарственное сырье животного происхождения - это целые биологические объекты, части или продукты жизнедеятельности животных, разрешенные к медицинскому применению уполномоченным на то органом в установленном порядке. «Что же такое ферментный препарат Пепсин?» — спросите вы. Это исключительно натуральный продукт, выработанный из природного сырья животного происхождения. Препарат «Пепсин» (Латинское название Pepsinum), имеет высокую молокосвертывающую активность, и используется для получения сыров, ведь сыр является одним из первых известных человеку молочных продуктов. Открыт Теодором Шванном в 1836 году. Джон Нортроп в 1930 году получил его в кристаллическом виде. О секреции пепсина можно получить представление тремя способами: при исследовании пепсина в желудочном содержимом, при определении пепсиногена в сыворотке или уропепсина в моче. Наиболее простым и наиболее удобным для больного является исследование уропепсина. Главные клетки желудочных желез менее чувствительны, чем обкладочные клетки, и поэтому при хроническом гастрите секреция пепсина прекращается позднее, чем секреция соляной кислоты. (работа была выполнена специалистами Автор 24) Было высказано предположение, что таким путем можно получить представление о степени поражения слизистой и о клиническом диагнозе. 1.Характеристика и применение пепсина Пепсин является основным ферментом пищеварительной систем класса эндопептидаз. Изначально энзим вырабатывается в виде пепсиногена железами желудка, но под действием желудочного сока превращается в пепсин. Расщепляющий белки фермент поставляет аминокислоты всему организму, которые используются как источник энергии, а в желудке расщепляются только под воздействием ферментов. А также из них вырабатываются собственные белки, стенки клеток и другие вещества и структуры. Пепсин широко используется в процессе изучения первичного строения белков, в сыроварении, а также при лечении ряда заболеваний желудочно-кишечных путей. Так, пепсин используют в заместительной терапии при проявлении расстройств пищеварения, которые сопровождаются секреторной недостаточностью. В частности, при гастритах и диспепсиях. А при сниженной функции образования кислоты в желудке пепсин применяют в комплексе с разбавленной соляной кислотой. Это глобулярный белок с молекулярной массой около 34500. Молекула пепсина — полипептидная цепь, которая состоит из 340 аминокислот, содержит 3 дисульфидные связи (—S—S—) и фосфорную кислоту. Пепсин — эндопептидаза, то есть фермент, который расщепляет центральные пептидные связи в молекулах белков и пептидов (кроме кератинов и других склеропротеинов) с образованием более простых пептидов и свободных аминокислот. С наибольшей скоростью пепсин гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами — тирозином и фенилаланином, однако, в отличие от других протеолитических ферментов — трипсина и химотрипсина, — строгой специфичностью не обладает. Сыроделие: Пепсин или в чистом виде, или в составе сычужной закваски применяется для сворачивания молока при приготовления сыров. Сычужный фермент состоит из двух основных компонентов — химозина и пепсина. Под свертыванием молока понимаются процессы коагуляции основного его белка — казеина и образования молочного геля. Строение казеина таково, что за ферментативное свертывание «ответственна» только одна пептидная связь в белковой молекуле. Разрыв белковой молекулы по этой ключевой связи и приводит к свертыванию молока. Химозин является тем ферментом, который по своей природе обеспечивает разрыв данной связи, при этом мало затрагивая другие. Пепсин затрагивает более широкий спектр пептидных связей в казеине. Химозин, не являясь сильным протеолитом (разрывает незначительное число пептидных связей казеина), выполняет подготовительную работу для деятельности протеаз молочнокислой микрофлоры. Под действием химозина и пепсина расщепление полипептидных цепей казеина идет по пептидной связи между 105—106 аминокислотами (фенилаланин-метионин) с отщеплением в сыворотку участка со 106 по 169 аминокислоту — гидрофильного гликомакропептида, при этом максимальное количество белка остается в сгустке. Для приготовления многих элитных видов сыров применяют сычужный фермент, содержащий 90-95% химозина и 5-10% пепсина. Но, для некоторых других сыров (сулугуни, брынза) допускается использование пепсина в чистом виде. «Народные» рецепты приготовления сыров обычно рекомендуют использование для ферментации пепсиносодержащие лекарственные препараты («Ацидин-пепсин» и подобные). Мукоросептин: Мукорпепсин (англ. mucorpepsin) — протеолитический фермент класса гидролаз. Мукорпепсин получается из грибов Mucor pusilus и Мucor miehei. Применяется в пищевой промышленности в качестве заменителя сычужных ферментов животного происхождения. На российском рынке встречается, как «Пепсин, микробиальный ренин, фермент для приготовления мягких и рассольных сыров» «растительного происхождения», японского производства, в котором в качестве молокосвёртывающего фермента используется мукорпепсин Всего известно до 12 изоформ пепсина, которые различаются молекулярным весом, электрофоретической подвижностью, оптимумами рН протеолитической активности, при разном рН с неодинаковой скоростью гидролизуют разные белки, условиями инактивации. 2.Возможные (известные) источники и методы получения пепсина Способ получения препарата пепсина из внутренностей рыб Изобретение относится к способам получения пищевого пепсина и может быть использовано в мясной промышленности. Техническим результатом является получение ферментного препарата из слизистой оболочки сычугов маралов с высокой протеолитической активностью и экономия энергозатрат.Способ производства пищевого пепсина заключается в проведении кислотного гидролиза измельченной слизистой оболочки сычугов маралов 10-14% раствором соляной кислоты до рН 1,8-2,2 при t 40-45°С. Гидролизат высаливают 59%-ным сульфатом аммония. Высоленную массу центрифугируют, высушивают в сверхвысокочастотном аппарате, обезжиривают и измельчают. Способ экстрагирования говяжьего пепсина: Изобретение относится к получению говяжьего пепсина из слизистых оболочек сычугов крупного рогатого скота (КРС), которые являются источником молокосвертывающих ферментов, и может быть использовано в пищевой промышленности при производстве молокосвертывающих ферментных препаратов, а также в ветеринарии, микробиологической промышленности и медицине. В то же время не учитывается, что пепсин является экзоферментом (выделяется наружу, во внеклеточное пространство) и разрушение клеток слизистой не является необходимым условием экстрагирования фермента. При промывании слизистой пепсин смывается водой и теряется безвозвратно. Этому факту не придавали значения, поскольку при нейтральной реакции воды фермент присутствует в форме неактивного предшественника - пепсиногенаПосмотреть предложения по расчету стоимости